유전학

유전학이라고도 불리는 유전학은 유전자, 그 변이 및 유기체 내의 유전에 대한 연구입니다. 그것은 고전 유전학, 분자 유전학, 그리고 세 가지 하위 그룹으로 나뉩니다. epigenetics.

고전 유전학

고전 유전학은 유전학에서 가장 오래된 분야입니다. 이것은 그 기원을 그레고르 멘델 (Gregor Mendel)로 추적합니다. 그는 단일 유전 적 형질 (발현이 단 하나에 의해 결정되는 형질)의 유전 과정을 설명했습니다. 유전자). 그러나 멘델의 규칙은 두 가지 세트를 물려받은 유기체에만 적용됩니다. 염색체 대부분의 식물과 동물의 경우입니다. 발견과 함께 유전자 특정 형질을 코딩하는 일부 유전자가 함께 유전된다는 것을 나타내는 연결, 모든 유전자가 독립적으로 분열한다는 Mendel의 규칙 감수 분열 (염색체 수를 반으로 줄이고 유성 생식 중에 발생하는 세포 분열 과정)이 반증되었고 멘델의 규칙 자체가 의문을 제기했습니다. 이 규칙은 동일한 염색체의 유전자에만 적용됩니다. 유전자 거리가 높을수록 공통 상속 가능성이 높아집니다. 유전자 코드 (DNA 및 mRNA) 또는 복제 (DNA를 획득하고 동일한 복제 방법)와 같은 발견 후 유전학은 고전 유전학을 넘어서 진화했습니다.

분자 유전학

분자 생물학이라고도하는 분자 유전학은 분자 생물학의 구조, 기능 및 생합성을 다루는 유전학의 일부입니다. 핵산 데 옥시 리보 핵산 (DNA) 및 리보 핵산 (RNA) 분자 수준. 또한 분자 유전학은 분자 수준에서 서로 상호 작용하고 다양한 단백질, 유전자 발현 (유전자의 유전 정보), 유전자 조절 (유전자 활성 조절) 및 특정 세포 내 단백질 기능에 대한 연구. 분자 생물학 기술은 주로 의학 및 생물학 연구에 적용됩니다. 일반적으로 사용되는 기술의 예로는 중합 효소 연쇄 반응 (PCR, DNA의 시험관 내 증폭), DNA 복제 및 돌연변이 유발 (생체의 게놈에서 돌연변이 생성)이 있습니다. 이 주제는 분자 유전학을 형성하는 데 중요한 역할을 한 분자 생물 학자이자 물리학자인 William Astbury가 1952 년에 이름을 부여했습니다.

Epigenetics

Epigenetics 그 기초가 DNA 서열이 아닌 유전 가능한 분자 특성을 다룹니다. 접두사 epi- (그리스어 : επί)는 DNA "상의"변형이 대신 고려됨을 나타냅니다. 메틸화의 하위 영역 (CH3 그룹의 추가)과 히스톤 변형 (히스톤 = 단백질 단위 "옥타 머"는 단백질 H2A, H2B, H3 및 H4의 두 복사본으로 구성되는 DNA로 둘러싸여 있습니다. 인간의 중심 DNA 메틸화는 소위 CpG DNA 섬에있는 핵산 염기 사이토 신의 메틸화입니다. 말한 섬에서 구아닌 기지 그 다음에는 사이토 신 염기 ( "CpG 디 뉴클레오티드")가 이어집니다. 75 %의 CpG 섬이 메틸화되어 있습니다. 메틸화의 효과는 메틸 결합에 의해 매개됩니다. 단백질. 이로 인해 뉴 클레오 솜 형태가 닫힙니다 (뉴 클레오 솜 = DNA 단위 및 히스톤 옥타 머). 결과적으로 메틸화 된 부위는 전사 인자 (TPF, DNA에 부착하고 전사에 작용하는 단백질)가 접근하기 훨씬 더 어렵습니다. 메틸화의 위치에 따라 전사 억제 (전사 = DNA를 RNA로 전사)하거나 전사 강화 효과가 있습니다. 메틸화는 다양한 DNA 메틸 트랜스퍼 라제 (탈 메틸화 효소에 의한 탈 메틸화 (메틸기 제거))에 의해 촉매됩니다. 메틸화는 트랜스포존 (위치 (위치)을 변경할 수있는 DNA 요소)의 상당 부분이 영구적으로 침묵한다는 의미에서 진화 적으로 가장 오래된 기능으로 간주되며,이 요소를 제거하거나 새로 추가하면 리드 잠재적으로 병리학적인 성격의 돌연변이 사건). 이러한 메틸화가 프로모터 영역에 있으면 특정 TPF의 축적이 크게 감소합니다. 따라서 DNA 세그먼트의 전사는 불가능합니다. 강화 서열에서의 메틸화는 전사 강화 TPF의 부착을 방지합니다. 비 조절 서열에서의 메틸화는 DNA 중합 효소의 DNA에 대한 낮은 결합 친 화성으로 인해 전사 속도를 감소 시키며, DNA의 소음기 서열에서의 메틸화 만이 전사 억제 인자의 축적을 방지하기 때문에 전사 활성 증가에 기여할 수 있습니다. 히스톤 변형은 측쇄에 다양한 화학 그룹을 추가하는 것이 특징입니다. 아미노산 히스톤 단백질의. 이들 중 가장 흔한 것은 아세틸 화와 메틸화입니다. 아세틸 화는 아미노산에만 영향을 미칩니다 라이신 그리고 양으로 하전 된 라이신의 중화를 초래합니다. 그만큼 상호 작용 음으로 하전 된 DNA가 감소하면 히스톤 -DNA 복합체가 느슨해집니다. 즉 압축이 감소합니다. 그 결과 전사 인자의 접근성이 향상됩니다. 히스톤 메틸화는 또한 뉴 클레오 솜 형태의 압축 정도에 영향을 미칩니다. 그러나 여기서는 아미노산 또는 히스톤 단백질이 열리거나 압축이 발생하는지 여부. 또 다른 특징은 히스톤 코드가 있다는 것입니다. 다른 히스톤 수정의 "승계"는 궁극적으로 소위 염색질 모델링 인자 – 유형에 따라 이러한 단백질은 뉴 클레오 솜 확인의 응축 정도를 증가 또는 감소시킵니다. 요법 (관점) : 세포와 세포 유형의 최적 메틸화 패턴은 거의 알려지지 않았기 때문에 세포의 가장 이상적인 단백질 비율에 대해 사소한 진술 만 할 수 있지만 히스톤 코드도 단편적으로 만 결정되어 현재 치료 적 변형이 진행되고 있습니다. 유용하지 않다. 그러나 미래에는 유전자의 상향 조절 및 하향 조절이 종양, 정신 장애,자가 면역 질환과 같은 질병의 치료에 유용 할 수 있습니다. 안티 에이징 부문.