정의
Carboxypeptidases는 효소 아미노산을 절단하는 단백질 또는 펩티드. 단백질 다른 아미노산으로 구성된 긴 사슬입니다. 펩티드는 또한 아미노산으로 구성되지만 더 짧습니다.
아미노산의 기본 구조는 항상 동일합니다. 탄소 원자와 질소 원자 사이의 연결이 확립되는 것이 중요합니다. 비 유적으로 말하자면, 이것을 인간 사슬로 상상할 수 있습니다. 오른손은 탄소 원자이고 왼손은 질소 원자입니다.
따라서 사슬의 끝에서 원자 중 하나는 각 끝에서 자유 로워집니다. Carboxypeptidases는 끝에있는 마지막 아미노산을 절단합니다. 단백질 탄소 원자가 자유 로워지는 곳. 소위 C- 터미널 끝이라고합니다. 효소는 끝 부분에서만 절단 할 수 있으므로 엑소 펩티다아제라고합니다. 카르복시 펩티다아제는 한편으로는 섭취 된 음식의 분할에 관여하고, 다른 한편으로는 새로 생성 된 단백질을 변형하여 기능적 상태로 만듭니다.
어떤 카르복시 펩티다아제가 있습니까?
Carboxypeptidases는 다른 시스템에 따라 세분화 될 수 있습니다. 하나의 시스템은 그들이 우선적으로 절단하는 아미노산에 따라 카르복시 펩티다아제를 분할합니다. 이 시스템에서 carboxypeptidases는 문자로 지정된 여러 그룹으로 나뉩니다.
가장 잘 알려진 그룹은 그룹 A와 B입니다. 그룹 A의 카르복시 펩티다아제는 분지 구조를 가진 아미노산과 방향족 고리를 가진 아미노산을 분리합니다. 이 고리는 탄소 원자로 구성된 특수 구조이며 특별한 특성을 가지고 있습니다.
그룹 B의 카르복시 펩티다아제는 우선적으로 양전하를 띤 아미노산을 절단합니다. 카르복시 펩티다아제 분류를위한 다른 시스템은 효소 그들의 활동적인 센터의 유형에 따라. 활성 중심은 반응이 일어나는 효소의 위치를 나타냅니다.
카르복시 펩티다아제에서는 금속 분자가 활성 중심에 위치하는 메탈로 카르복시 펩티다아제, 활성 중심에 아미노산 시스테인이있는 티올-카르복시 펩티다아제와 아미노산 세린이 위치하는 세린 카르복시 펩티다아제가 구분됩니다. 활성 센터에서. 그러나 다른 활성 센터는 어떤 아미노산이 절단되는지 결정하지 않습니다. 세린 카르복시 펩티다아제의 종류는 세 가지로 구성됩니다. 효소: 트립신, 키모 트립신, 엘라 스타 제.
작업, 기능 및 효과
다른 carboxypeptidases의 작업은 매우 다양합니다. 처음 발견 된 카르복시 펩티다아제는 소화에서 역할을하지만 오늘날 알려진 대부분의 카르복시 펩티다아제는 다른 과정에서 중요합니다. 소화에서 카르복시 펩티다아제의 임무는 단백질을 개별 아미노산으로 분해하는 것입니다.
이 과정은 장이 단백질을 흡수하지 않고 개별 아미노산 만 흡수하기 때문에 매우 중요합니다. Carboxypeptidases는 다양한 단백질의 성숙 과정에서 필수 불가결합니다. 단백질이 생산 후 완전히 기능하기 위해서는 다양한 변형이 이루어져야합니다.
예를 들어, 개별 아미노산은 카르복시 펩 티다 제에 의해 분리됩니다. 그러나 이러한 변형은 카르복시 펩 티다 제에 의해 수행 될뿐만 아니라 다른 효소와의 상호 작용에서도 수행됩니다. 또한, carboxypeptidases는 다른 펩티드의 생산에 관여합니다. 특히 중요한 펩티드는 인슐린. 다양한 carboxypeptidases는 또한 다음의 생산에 관여합니다. 인슐린.
