아미노산의 화학
아미노산은 생명체의 화학 과정 (생화학)에서 매우 중요합니다. 단백질 (펩타이드 및 단백질). XNUMX 개의 아미노산이 유전 물질 (게놈)에 암호화되어 있습니다. 단백질 생산됩니다. 이 XNUMX 개의 아미노산은 단백질 생성 아미노산으로 알려져 있습니다.
아미노산은 사슬로 함께 묶여 있으며 아미노산 사슬의 길이에 따라 펩티드 (최대 100 개 아미노산) 또는 단백질 (100 개 이상의 아미노산). 단백질 생성 아미노산은 그들이 가지고있는 반응성 측쇄에 따라 다른 그룹으로 나뉩니다. 이것은 또한 아미노산의 다른 화학적-물리적 특성을 초래합니다.
예를 들어, 아미노산에 긴 비극성 측쇄가 하나만있는 경우 이는 무엇보다도 아미노산의 용해도 특성에 영향을 미칩니다. 또한 pH 값 (수용액의 산성 또는 염기성 특성 측정)은 측쇄가 충전되거나 충전되지 않았을 때 다르게 행동하기 때문에 측쇄의 특성에 중요한 역할을합니다. 예를 들어, 극성 용매에서 하전 된 측쇄는 아미노산을 더 용해시키는 반면, 하전되지 않은 측쇄는 아미노산을 더 불용성으로 만듭니다.
단백질에서는 서로 다른 전하를 띤 많은 아미노산이 서로 부착되어 특정 부분을 더 친수성 (물을 끌어 들임) 또는 소수성 (발수성)으로 만듭니다. 이러한 이유로 접는 및 활동 효소 (생화학 반응의 촉매, 신진 대사에서 중요한 기능을 수행) pH 값에 따라 다릅니다. 마찬가지로, 측쇄의 전하와 용해 거동은 단백질이 강산성 또는 염기성 용액에 의해 변성 될 수있는 이유를 설명합니다.
아미노산은 환경에 따라 다른 전하 (양전하 또는 음전하)를 전달할 수 있기 때문에 소위 양쪽 성 이온이라고도합니다. 이 현상은 아미노산의 두 가지 작용기, 즉 아미노기와 카르복실기 때문입니다. 간단히 말해 산성 용액에 용해 된 아미노산은 양전하를 띠고 알칼리 용액의 아미노산은 음전하를 띠 는다는 것을 기억할 수 있습니다.
중성 수용액에서 아미노산은 양전하와 음전하 형태로 동일하게 존재합니다. 열, 산 및 알칼리와의 접촉은 단백질 또는 아미노산 사슬을 파괴하여 사용할 수 없게 만들 수 있습니다. 단백질 생성 아미노산을 극성 또는 비극성 아미노산으로 분류하는 것도 작용기에 기반합니다.
그러나 개별 아미노산의 화학적-물리적 특성에 따른 분류는 극성뿐만 아니라 특성에 따라 결정됩니다. 어금니 질량, 소수성 (발수성), 산도 또는 염기도 (산성, 염기성 또는 중성 아미노산) 및 아미노산의 전기적 특성. 단백질 생성 아미노산 외에도 단백질에서 발생하지 않는 많은 수 (400 개 이상)의 아미노산, 소위 비 단백질 생성 아미노산이 있습니다. 이들의 예는 L- 티록신 (갑상선 호르몬), GABA (억제 신경 전달 물질), 오르니 틴 (대사 중간체 요소 사이클) 및 기타 여러 가지.
대부분의 비 단백질 생성 아미노산은 단백질 생성 아미노산에서 파생됩니다. 20 개의 단백질 생성 아미노산 각각은 XNUMX 개 이상의 탄소 원자 (C 원자)를 가지고 있습니다. 이 탄소 원자는 각 아미노산의 분류에 필수적입니다.
이것은 아미노기가 부착 된 탄소 원자가 그것이 어떤 종류의 아미노산인지를 결정한다는 것을 의미합니다. 그러나 여러 아미노기가 나타나는 아미노산도 있습니다. 이러한 경우 아미노기가 카복시 탄소에 가장 가까운 탄소 원자는 그것이 어떤 종류의 아미노산인지 결정합니다.
일반적으로 알파-아미노산, 베타-아미노산 및 감마-아미노산은 구별됩니다. 개별 클래스 내에서 아미노산은 유사한 구조를 갖지만 측쇄의 구조가 다릅니다. 산성 또는 염기성 환경에서 아미노산의 행동을 담당하는 것은 측쇄의 개별 구성 요소입니다. 자연에는 약 XNUMX 개의 아미노산이있는 반면 인간은 일부 아미노산 만 독립적으로 생성 할 수 있습니다.
신체 자체가 형성 할 수없는 아미노산을 필수 아미노산이라고합니다. 인간은 음식을 통해 이러한 아미노산을 흡수해야합니다. 성인 인간의 필수 아미노산은 다음과 같습니다. 아미노산 시스테인은 진정한 의미에서 필수는 아니지만 황 인체를 위해.
유아에게는 히스티딘과 아르기닌도 필수적입니다. 아미노산은 서로 사슬 모양의 조합을 형성 할 수 있습니다. 그러면 단백질 분자 (단백질)에 대해 이야기합니다.
아미노산의 조합은 단백질의 기능과 주요 기능을 결정합니다. 아미노산의 조합은 임의적이지 않습니다. 그것은 각각의 유전자에 주어집니다.
특정 방식으로 배열 된 항상 XNUMX 개의 염기쌍은 소위 코드 워드 (= 코돈)에 해당합니다. 이 코돈은 각 아미노산의 구성 매뉴얼을 나타냅니다. – 류신
- 이소류신
- 메티오닌
- 트레오닌
- 발린
- 리신
- 페닐알라닌
- 그리고 트립토판.
- 알파-아미노산 :이 아미노산 클래스의 아미노 그룹은 두 번째 탄소 원자에서 찾을 수 있습니다. 이러한 아미노산의 또 다른 이름은 2- 아미노 카복실산 (IUPAC 이름)입니다. 이 부류의 가장 중요한 대표자는 다소 단순한 구조를 가진 아미노산 글리신입니다.
인체에 중요한 모든 아미노산은 구조에 따라 알파-아미노산으로 분류됩니다. 이 경우 소위 단백질 생성 아미노산에 대해 이야기합니다. 그것들은 모든 단백질이 만들어지는 빌딩 블록입니다.
- 베타-아미노산 : 베타-아미노산의 종류는 아미노기가 세 번째 탄소 원자에 위치한다는 사실이 특징입니다. IUPAC 용어 "3- 아미노 카르 복실 산"도이 부류에 대해 동의어로 사용됩니다. – 감마-아미노산 : 감마 그룹의 모든 아미노산의 아미노 그룹은 네 번째 탄소 원자에 결합됩니다.
따라서이 부류의 아미노산 구조는 단백질 생성 아미노산의 구조와 크게 다릅니다. 이 그룹의 IUPAC 지정은 4- 아미노 카복실산입니다. 감마-아미노산은 단백질 합성을 위해 인간 유기체에서 사용되지 않지만,이 부류의 일부 대표자는 인간에서 발견 될 수 있습니다. 이 그룹의 가장 단순한 대표 인 감마-아미노 부티르산 (줄여서 GABA)은 억제 작용을합니다. 신경 전달 물질 (메신저) 신경계.
